中专生化课件车浩龙版第三章酶(精) ) )。
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主要内容：介绍酶的概念、作用特点和分类、命名，探讨酶的结构特点和催化功能、酶前体和酶原激活，并探讨影响酶作用的主要因素。 一般介绍酶工程和酶的应用。 第一节酶概述
一、酶及生物催化概念极高催化效率高特异性酶活性不稳定性二、酶作用特点一、酶的概念酶是由活细胞产生并能在体内外发挥催化作用的生物催化。 大多数酶的化学本质是蛋白质。 酶催化的化学反应称为酶反应。 酶反应中s是底物，p是产物，酶自身用e表示，因此酶反应表示为关于S P E的几个名词
底物(substrate，s ) :酶作用的物质。 生成物(product，p )反应生成的物质。 酶促反应：酶催化的反应。 酶活性：酶催化化学反应的能力。 -酮戊二酸
转氨酶
Ala丙酮酸Glu、酶促反应特点1酶催化效率高
酶的催化效率通常比非催化反应高10e8~10e20倍，比普通催化剂高10e7~10e13倍。 加速酶反应的机制是降低反应的活化能(activation energy )。 2酶的高度特异性
酶只作用于一种或一种化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应，生成一定的产物。 酶的这种选择性称为酶的特异性或特异性，3酶活性不稳定性大多数酶是蛋白质，受理化因素的影响变性失活。 因此，酶反应时要求一定的PH、温度等条件。
绝对特异性和相对特异性
绝对特异性酶对底物的化学结构要求非常严格，只作用于一个底物，不作用于其他任何物质。 具有相对特异性的酶对底物的化学结构要求稍低于上述绝对特异性，它们可以作用于一类化合物或一类化学键。 1 )结合特异性酶只作用于一定的结合，对结合两端的基团没有严格要求。
2 )基团特异性其他酶除要求作用于一定的结合外，对结合两端的基团也有一定的要求，往往对一个基团较严格，对另一个基团较不严格。 绝对特异性酶只作用于特定结构的底物，进行特异性反应，生成特定结构的产物。 例如：
O C
NH 2NH 2
H2O 2NH3 CO2尿素脲酶
O CNH
NH 2 H2O甲基尿素CH 3脲酶的相对特异性
酶作用于化合物和化学键。 例如，O HOH
HH
H OHOHCH 2OHHCH 2OHH
CH 2OHOH HH OHO
O11
O HOHHH
H OHOHCH 2HCH 2OHH
CH 2OHOH HH OHO
O11OOH OHHH
H OHOH
CH 2OHH 1蔗糖
棉子糖蔗糖酶的立体结构特异性
酶只对立体异构体中的一种起作用。 香港特区
教育部职业教育与成人教育司
C ABC
第二节酶的结构和功能
结合酶(conjugated enzyme (简单酶) simple enzyme )酶蛋白(apoenzyme )辅因子) cofactor (全酶) holoenzyme )决定反应特异性
一方面决定反应的种类和性质，另一方面酶的分子组成完全由氨基酸组成
辅因子因与酶蛋白结合程度不同，辅酶(coenzyme ) :与酶蛋白结合稀疏，可采用透析或超滤方法去除。 亚基(prosthetic group ) :与酶蛋白紧密结合，不能通过透析或超滤方法去除。 辅助因子的作用
决定酶促进反应的性质，在反应中传递电子、质子或一些基团的作用。 辅助因子(cofactor )金属离子
小分子有机化合物酶蛋白的作用决定酶的特异性。 二.酶的活性中心
必需基团(essential group )酶分子中有与酶活性密切相关的基团。 酶活性中心(active center )是指必需基团在空间结构上相互靠近，构成具有特定空间结构的区域，能与底物特异性结合，使底物转化为产物。 溶菌酶的活性中心
活性中心内必需基团结合基
与(binding group )基质结合催化剂基团
(catalytic group )催化底物向产物的转化，是维持酶活性中心应有的空间构象所必需的。 活性中心外的必需基团构成酶活性中心的常见基团：
His的咪唑基、Ser的-OH、Cys的-SH、Glu的-COOH。 活性中心以外基质的必需基团
结合基催化基活性中心63酶特异性的“锁键学说”ZnZn
羧肽酶结合底物前后构象改变的RNase-底物复合物三、酶原激活酶在细胞内合成、分泌时，无催化活性。
这种惰性蛋白质称为酶原(zymogen或proenzyme )。 在适当的条件和特定部位，无活性的酶变为有活性的酶。 这个过程称为酶活化。 其本质是酶的活性中心形成或暴露的过程。 实例：消化系统蛋白酶体活化胰蛋白酶六肽
肠内激酶
活性中心
胰蛋白酶激活成像胰蛋白酶六肽肠内刺激
酵素
胰蛋白酶激活各种胰蛋白酶的作用胰蛋白酶原胰蛋白酶弹性蛋白酶原弹性蛋白酶羧肽酶
及酶原激活的生理意义
一.保护组织器官本身免受酶水解。 二、使酶到达特定部位发挥生理作用。 五.酶的多种分子形式——同工酶
概念：存在于同一属或不同属中，在同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞中，具有不同分子形态但催化同一化学反应的一组酶。 被称为同工酶(isoenzyme )。 乳酸脱氢酶是研究最多的同工酶。 生物学功能：遗传标记与个体发育和组织分化密切相关
要适应不同组织或不同细胞器的代谢差异，各学科需应用不同组织中LDH同工酶的电泳图谱LDH1(H4 )
LDH2(H3M ) LDH3) H2M2 ) LDH4) HM3 ) LDH5 ) M4 )心肌肾肝骨骼肌血清-
原点
同工酶在各学科中的应用
(1)遗传学和分类学)提供了优良的判别遗传标记的工具。 )2)发育学)有效地标记细胞类型和细胞在不同条件下的分化情况，以及个体发育与系统发育的关系。 (3)生化和生理学)根据不同脏器组织中同工酶的动力学、底物特异性、辅因子特异性、酶的变性等性质的不同，解释它们的代谢功能的差异。 )4)医学和临床http(//1006.cn/)体内同工酶的变化可视为机体组织损伤、遗传缺陷或肿瘤分化的分子标志物。
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推导原则：从酶随底物饱和现象出发，按照“稳态平衡”假说的假设推导。 ESK1
2k
ESK3PEKSVs
vm=max12 3kk kKm=
米氏方程：米常数3360
一、酶浓度对反应速率的影响为[S]>； >； [E]，反应速度与酶浓度成正比。 0
v
[E]根据[1]所述的信息处理设备，其中
关系式为V=K3[E]、基质浓度对反应速度影响矩形双曲线
三. pH对酶反应速率的影响过酸过碱诱导的酶蛋白变性影响底物分子解离状态影响酶分子解离状态影响酶的活性中心构象pH最适pHv
四.温度与酶反应速度的关系在达到最适温度之前，反应速度随温度升高而加速的酶是蛋白质，其变性速度也随温度升高而加速的酶的最适温度不是一定的常数
v
最佳温度
五.活化剂对酶作用的影响类别
金属离子： k、Na、Mg2、Cu2、Mn2、Zn2、Se3、Co2、Fe2阴离子： Cl-、Br-有机分子还原剂：抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽金属螯合剂： EDTA
提高酶活性的物质称为酶活化剂(activator )，抑制剂对酶作用的影响降低酶活性但不使酶变性的物质称为酶抑制剂(inhibitor )。 类型：可逆性抑制剂不可逆性抑制剂
应用：开发杀虫剂、药物
研究酶的作用机制，确定代谢途径抑制剂的类型和特征竞争性抑制剂的可逆抑制剂
非竞争性抑制剂不可逆抑制剂(一)不可逆性抑制作用)概念
抑制剂通常通过共价键与酶活性中心的必需基团结合，使酶失活，不能通过透析、超滤等方法去除。 *例如
有机磷化合物羟化酶
解毒--- -固磷(PAM )重金属离子及砷化合物的分解巯基酶解毒--- -二巯基丙醇) BAL ) E OHROP
OX
R'OROPOO
R'OE HX
有机磷化合物磷脂酶酸E OHORP
O OR'NCH3
CHNOHNCH3
CHNO分解磷脂酶
有机磷化合物对羟化酶的抑制
失活的酶BAL巯基酶BAL与砷剂的结合物AsH
E C CHClSS
H2C SHHCH2C OHSH ESHSH
H2C SHCH2
C OHSAsH
C CHCl
(二)可逆性抑制作用)概念
抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆结合，降低或丧失酶的活性； 抑制剂可以通过透析、超滤等方法去除。 竞争抑制非竞争抑制*型
IEI
E S ES P E竞争抑制作用
实例：磺胺类药物的药用机制H2N- -SO2NH2对氨基苯磺酰胺H2N- -COOH对氨基苯甲酸
EI S ESI
E S ES P E I
实例：重金属离子(Cu2、Hg2、Ag、Pb2 )金属络合剂(EDTA、F-、CN-、N3-)非竞争性抑制作用非竞争性抑制作用竞争
竞争性非竞争性抑制作用机制示意图底物与酶特异性的结合